John C. Kendrew (né en 1917) a reçu le prix Nobel de chimie (avec Max Perutz) en 1962 pour ses travaux sur la détermination des structures des protéines.
John Cowdery Kendrew est né à Oxford, en Angleterre, le 24 mars 1917, fils de Wilfred George et Evelyn May Graham (Sandberg) Kendrew. Son père était climatologue à l'université; ainsi le jeune Kendrew a grandi dans une atmosphère scientifique très enrichie. Il a suivi une formation de physicien chimiste à son entrée à Cambridge et a obtenu son BA du Trinity College au printemps 1939. Après avoir obtenu son diplôme, il a envisagé de passer à la biologie pour poursuivre ses études, mais sans direction claire, et avec le déclenchement de la Seconde Guerre mondiale, il a rejoint l'Air Ministère et a travaillé sur l'application du radar aéroporté à l'effort de guerre et en tant que scientifique civil pour la Royal Air Force. Kendrew a travaillé pour la RAF jusqu'en 1945, d'abord en Angleterre, puis au Moyen-Orient et enfin en Asie du Sud-Est.
Intérêt précoce pour la chimie structurale
C'est en Extrême-Orient qu'il a fait la connaissance de JD Bernal, le grand chimiste des structures et plus tard conseiller scientifique de Lord Mountbatten. Ironiquement, Bernal avait travaillé à Cambridge tout au long des années 1930 en utilisant la diffraction des rayons X pour déterminer la structure des cristaux. Ceci est accompli en dirigeant un faisceau de rayons X sur un cristal et en capturant le diagramme de diffraction établi sur une plaque photographique. Bernal était alors enthousiasmé par la possibilité de déterminer la structure des protéines grâce à l'utilisation de rayons X, et il a convaincu Kendrew que le champ était prêt pour la culture. L'esprit de Kendrew travaillait donc sur les structures lorsque, lors d'un voyage militaire en Californie, il rencontra Linus Pauling et apprit son intérêt pour les structures des protéines et des acides aminés. L'influence combinée de Bernal et de Pauling le persuada de passer de la chimie à la biologie et, avec la fin de la guerre, il retourna à Cambridge pour poursuivre son doctorat.
Travailler avec la myoglobine
Max Perutz, un ancien étudiant de Bernal, travaillait déjà sur la structure de l'hémoglobine au laboratoire Cavendish de Cambridge lorsque Kendrew le rejoignit en 1946. De Perutz, il apprit les éléments de la cristallographie et commença sa recherche doctorale sur la protéine myoglobine. Kendrew a choisi cette protéine en raison de sa relation étroite avec l'hémoglobine, mais aussi parce qu'elle faisait un quart de sa taille (2,500 10,000 atomes contre 1947 1975 pour l'hémoglobine). Tout en étant activement engagé dans cette recherche et bien qu'il n'ait pas encore terminé ses exigences de doctorat, Kendrew s'est rapidement élevé dans la hiérarchie universitaire d'après-guerre. En 1949, il a été nommé président du département du Medical Research Council Laboratory for Molecular Biology, également dans le laboratoire Cavendish sous Sir Lawrence Bragg, mais plus tard dans son propre bâtiment, un poste qu'il a occupé à Cambridge jusqu'en XNUMX - une période concurrente avec son être un camarade de Peterhouse. En XNUMX, il a terminé son doctorat, mais il a continué à travailler sur la structure de la myoglobine car la détermination de son arrangement cristallin n'était toujours pas résolue.
En 1953, Perutz découvrit une nouvelle technique qui devait percer le mystère de la protéine. Il a montré que la fixation d'un seul atome, tel que l'or ou le mercure, à une molécule d'hémoglobine modifiait légèrement le diagramme de diffraction. En comparant les photographies avant et après, il a été possible de déterminer les positions des atomes lourds dans le cristal d'hémoglobine. Cette méthode, connue sous le nom de remplacement isomorphe, pourrait potentiellement résoudre tout le casse-tête de la structure de l'hémoglobine. Kendrew l'a appliqué à la molécule plus simple de myoglobine, réussissant en 1957 - après des milliers de photographies et de mesures répétées - à démêler la première structure protéique. Cette première image était plutôt floue, mais en 1959, après de nombreuses autres photographies et mesures, Kendrew et ses associés atteignirent une très haute résolution, de sorte que la plupart des atomes individuels étaient désormais «visibles». Finalement, l'emplacement de presque tous les atomes dans la molécule a été déterminé, mais à l'époque, la chaîne polypeptidique s'enroulait d'une manière en spirale déjà décrite théoriquement par Pauling en 1951 et appelée hélice alpha.
Pour leur travail, Perutz et Kendrew ont reçu le prix Nobel de chimie en 1962. Kendrew a reçu une autre reconnaissance pour son travail dans ce qui est maintenant connu sous le nom de biologie moléculaire - un membre de 1960 de la Royal Society; chevalier décoré et commandant, ordre de l'Empire britannique; et associé étranger, National Academy of Sciences (États-Unis). Après 1959, il était rédacteur en chef du Journal de biologie moléculaire, et en 1970, il a quitté Cambridge pour le poste de directeur général du Laboratoire européen de biologie moléculaire à Heidelberg, en Allemagne, qu'il a occupé jusqu'en 1982.
lectures complémentaires
Horace Judson's Le huitième jour de la création (1979) raconte l'histoire de la biologie moléculaire; la Fil de vie (1966), par Kendrew, aperçu non technique avec photographies cristallographiques aux rayons X. Voir aussi: «Comment la biologie moléculaire a démarré» dans Scientific American, vol. 216, 1967, pages 141-143; et "Myoglobin and the Structure of Proteins (Nobel Address)" dans Science, Vol. 139, 1963, pp. 1259 -1266; Biochimie par Lubert Stryer (1988). □